摘要：泛素(ubiquitin,Ub)是一種廣泛存在、高度保守的信號蛋白質,它能夠特異性識別成千上萬種靶蛋白,以非共價方式行使不同的功能,其中包含蛋白質降解.Ubiquilin-1(Ubql-1)和Rad23A作為兩種蛋白降解的轉運因子,都包含有與泛素結合的結構域,被稱為泛素結合域(ubiquitin-associated domain,UBA).2014年,泛素S65位磷酸化修飾的特異性激酶PINK1被發現,磷酸化使泛素在溶液中呈現舒展態與收縮態兩種互相轉換的構象.本文通過核磁共振(nuclear magnetic resonance,NMR)技術對UBA和磷酸化泛素之間的相互作用進行檢測,觀測磷酸化對UBA和泛素結合的影響.實驗結果表明Rad23A-UBA2與Ubql-1 UBA都特異性的與磷酸化泛素的舒展態相互作用,但是磷酸化未改變泛素與UBA之間的親和力.值得注意的是與Ubql-1 UBA相互作用時,磷酸化促進了泛素收縮態向舒展態的轉換.